Интересные факты о белках химия презентация. Цветные реакции на белки

Владикавказский многопрофильный техникум

«Белки» Подготовила преподаватель химии - Дзагоева Фатима Борисовна


Цели урока

Образовательная.

Изучить состав, строение и свойства белков, их основные биологические функции; Развивающая.

Уметь сравнивать состав, строение и свойства различных органических соединений; Воспитательная.

Воспитывать у школьников потребность к изучению своего организма на примере изучения белков; осознание важности жизни.


План

1. Биологические функции белков.

2. Состав белков.

3. Строение белковых молекул.

4. Физические свойства.

5. Химические свойства.

6. Превращения белков в организме.

7. Успехи в изучении и синтезе белков.


Вопросы для повторения

1. Какие органические вещества называются аминокислотами? Приведите примеры формул и названий таких соединений. Можно ли их назвать соединениями с двойными функциями?

2. В чем проявляется амфотерный характер аминокислот? Напишите уравнения реакций аланина с соляной кислотой и гидроксидом калия.

3. Напишите уравнение реакции глицина с аланином.

4. Что такое пептидная связь, дипептид, полипептид?

5. В медицине для стимулирования работы головного мозга применяют глицин в таблетках. Рассчитайте массовую долю глицина в растворе, полученном растворением одной таблетки массой 0,2 г в 30 мл воды.


«Жизнь есть способ существования белковых тел» Ф.Энгельс

В 1838 г. для обозначения беков выдающийся шведский химик Й.Я.Берцелиус ввел термин протеин (греч. Protos – первый).

Белки – это природные полимеры, которые играют ключевую роль почти во всех структурах живых организмов и происходящих в них процессах.


Биологические функции белков:

1. Структурная . Белки являются обязательными компонентоми всех составных частей растительных и животных клеток.

2. Транспортная . Белки накапливают и переносят по организму важные вещества.

3. Защитная . Антитела препятствуют проникновению в организм бактерий и ядовитых веществ, обеспечивают иммунитет.

4. Каталитическая . Все биологические катализаторы (ферменты) – это белки.

5. Двигательная. Мышечные ткани состоят из белковых молекул, способных сокращаться и скользить друг относительно друга.

6. Энергетическая . При окислении белков выделяется значительное количество энергии.

7. Регуляторная . Белки-гормоны регулируют многие процессы в организме.


Определение

Белки – это природные полимеры, образованные остатками α- аминокислот, связанные пептидной связью.


Строение белковых молекул 1. Первичная структура белка

Это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Например, гормон инсулин, фермент рибонуклеаза, белок крови гемоглобин, белки некоторых вирусов.


2. Вторичная структура белка

Это α- спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами:

− CО − и − NН −


3. Третичная структура белка

Это пространственная конфигурация спирали.

Образована дисульфидными (- S - S -), гидрофобными и ионными связями.


Физические свойства

Свойства белков также разнообразны, как и функции, которые они выполняют.

Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи не растворимы (например, белки покровных тканей).


Химические свойства

1. Горение белков.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев

2 . Гидролиз белков:

Белок + Н 2 О → α-аминокислоты


Химические свойста белков

3. Денатурация белков (свёртывание):

Белок в растворе + кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, t˚, УФ - лучи → Белок с изменённой вторичной и третичной структурой.

4. Цветные (качественные) реакции на белки:

а) Ксантопротеиновая реакция:

Белок + HNO 3 → Жёлтое

окрашивание

б) Биуретовая реакция:

Белок + CuSO 4 + NaOH →

Ярко-фиолетовое окрашивание


Превращение белков в организме

В организме животных и человека под влиянием ферментов происходит гидролиз белков. В результате этого образуются аминокислоты, которые всасываются ворсинками кишечник в кровь и используются для образования белков, специфических данному организму.


Успехи в изучении и синтезе белков

Белки имеют чрезвычайно сложное строение. Первый белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин . Для этого потребовалось почти 10 лет.

Синтез белков в условиях лабораторий и химических заводов – задача очень сложная. Решение её явится величайшей победой всего человечества.

Осуществится проблема биохимического и синтетического получения пищи. В настоящее время уже разработаны пути получения более 120 разных видов искусственных мясных и рыбных продуктов. Практическое осуществление этого ведется в двух направлениях:

1) использование белков растений, например сои;

2) использование белков продуктов, полученных микробиологическим путём из нефти.


Вопросы для закрепления

1. Что такое белки?

2. Дайте характеристику каждой из трёх структур белковых молекул.

3. Охарактеризуйте биологическую роль белка

4. Опишите физические и химические свойства белков.

5. Что такое денатурация? Чем она может быть вызвана?

6. Что вы знаете о синдроме приобретённого иммунодефицита (СПИДе)? Как это заболевание связано с нарушением белкового обмена в организме?

7. В двух пробирках находятся растворы глицерина и белка. Как с помощью одного и того же реактива различить их?


Домашнее задание

§ 11.3 стр. 221 – 224 упр.1 – 6.

О.С. Габриелян, И.Г. Остроумов,

Химия для профессий и специальностей технического профиля, Москва ИЦ «Академия» 2013

Обобщающий урок по теме «Белки. Их строение и функции.»


  • Определение белков
  • Структура
  • Денатурация
  • Качественные реакции
  • Функции

История изучения

  • Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных.
  • Голландский химик Геррит Мульдер в 1836 предложил первую модель химического строения белков.
  • В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков.
  • В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями.

Антуан де Фуркруа

Альбрехт Коссель

Геррит Мульдер

Эмиль Фишер


Белки

Белки́ - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Аминокисло́ты - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.



Белки

Нерастворимые (склеропротеины )

  • Кератин
  • фиброин

Растворимые (альбумины)

  • Белок крови
  • Белок молока


Денатурация

Денатурация - потеря белками их естественных свойств вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.


C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O - выпадает осадок белого цвета. C6H3(NO2)CH(NH2)COOH -t-- раствор желтый-- + NH3 -- оранжевый раствор в) Биуретовая реакция: Белок + CuSO4 + NaOH - сине-фиолетовое окрашивание." width="640"

Химические свойства

Качественные реакции на белки:

а) На определение серы в белках:

Белок + О2→ запах палёных перьев

б) Ксантопротеиновая реакция:

Белок +HNO3 → белый осадок

С 6H4CH(NH2)COOH + HNO3 (конц) --H2SO4-- C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O - выпадает осадок белого цвета.

C6H3(NO2)CH(NH2)COOH -t-- раствор желтый-- + NH3 -- оранжевый раствор

в) Биуретовая реакция:

Белок + CuSO4 + NaOH - сине-фиолетовое окрашивание.


Химические свойства

Гидролиз

Гидролиз белков – это разрушение пептидных связей, т.е. связей между атомами углерода и азота в пептидных группировках (-CO - NH-). Образуется смесь α-аминокислот.

Белок + Н2О → смесь аминокислот

H2N–CH2–CO–NH–CH(CH2OH)–CO–NH–CH(CH2SH)–COOH + 2H2O → H2N–CH2–COOH + H2N–CH(CH2OH)–COOH + H2N–CH(CH2SH)–COOH


Ферментативная

Все ферменты по своей природе являются белками


Транспортная

Белок крови гемоглобин осуществляет перенос кислорода к органам и тканям.


Структурная

Белки соединительной ткани, креатин, коллаген, эластин, ретикулин выполняют структурную функцию. Из них состоят покровы тела (кожи, волосы, ногти), сосуды.


Защитная

Защитная функция реализуется белками-антителами, которые вырабатываются иммунной системой организма при попадании в него чужеродных веществ, называемых антигенами (бактерий, вирусов и др.). также реализуется в способности белков крови, в частности фибриногена, образовывать сгусток (сворачиваться). Это защищает организм от потери крови при ранениях.


Сигнальная

Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы из окружающей среды. Например, при действии света на сетчатку глаза.


Гормональная

Множество гормонов представлены белками или полипептидами. Например, гормон щитовидной железы- трийодтиронин .


Двигательная

Все виды движения живых организмов, в том числе сокращение мышц, мерцание ресничек, движение жгутиков, листьев у растений, выполняют особые сократительные белки. В работе мышц человека главную роль играют актин и миозин.



Антуан Франсуа де Фуркруа. Белки были выведены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и др. ученых, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки как альбумин, фибрин, глютен.


Белками белковыми веществами, Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью.


Белки отличаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).


Геррит Мульдер Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. Мульдер также определил продукты разрушения белков аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу 131 дальтон. В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C16H24N4O5, которая была названа «протеин», а теория «теорией протеина».


Эмиль Фишер 1)В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.




Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. 2) Важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот 3) Самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.


Джеймс Самнер 1)Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком 2)Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота..


Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5


Лайнус Полинг Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Уильямом Астбери Идея о том, что вторичная структура белков результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году, Уолтер Каузман, Кая Линдерстрём-Ланга Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий.


Пептидная связь Структура белковой молекулы Характеристика структуры Тип связи, определяющий структуру Графическое изображение Первичная – линейнаяПорядок чередования аминокислот в полипептидной цепи – линейная структура Вторичная – спиралевидная Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль – спиралевидная структура Внутримолекулярные ВОДОРОДНЫЕ ВСЯЗИ Третичная – глобулярная Упаковка вторичной спирали в клубок – клубочковидная структура Дисульфидные и ионные связи


Первичной структурой белка. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет Вторичной структурой Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.


Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.




Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.).


При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно белки легче гидролизуются. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагревания и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии.


Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH 2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала.



Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.


2) Биуретовая реакция на пептидную связь Ход работы Помещают в пробирку 5 капель разбав­ ленного раствора белка, добавляют 3 капли 10 %-ного раствора NaOH и 1 каплю 1 %-ного раствора CuS0 4. Все перемешивают. Наблюдения Появляется сине-фиолетовое окрашива­ние. Уравнения: 1. Приготовление неразбавленного белка куриного яйца Отделяют белок трех куриных яиц от желтков. Считая, что средняя масса белка в одном яйце равна 33 г (желтка 19 г), по­лучают примерно 100 мл неразбавленного белка куриного яйца. Он содержит 88 % воды, 1 % углеводородов и 0,5 % минеральных ве­ ществ, остальное приходится на белок. Таким образом, получен неразбавленный белок куриного яйца, который представляет собой 10 %-ный раствор белка. 2. Приготовление разбавленного раствора яичного альбумина Отделяют белок одного куриного яйца от желтка, хорошо его взбивают и затем смешивают в колбе при встряхивании с 10-кратным объемом дистиллированной воды. Раствор фильтруют через двойной слой марли, смоченной водой. Фильтрат содержит раствор яичного альбумина, а яичный глобулин остается в осадке. Получают 0,5 %-ный раствор яичного альбумина. Вывод: биуретовая реакция качественная на пептидную связь в белке. В ее основе лежит способность пептидной связи образо­вывать с CuS0 4 в щелочной среде окрашенные комплексные соединения. ПРИГОТОВЛЕНИЕ РАСТВОРОВ БЕЛКОВ ДЛЯ ПРОВЕДЕНИЯ КАЧЕСТВЕННЫХ РЕАКЦИЙ.


3. Ксантопротеиновая реакция Ход работы Добавляют к 5 каплям разбавленного рас­ твора яичного белка 3 капли концентриро­ванной HN0 3 и осторожно нагревают. После охлаждения (не взбалтывать!) добавляют 5-10 капель 10 %-ного раствора NaOH до по­явления окрашивания. Наблюдения После нагревания окраска раствора ста­новится бледно-желтой, а после охлаждения и добавления раствора NaOH желто-оран­жевой. Уравнение: Вывод: ксантопротеиновая реакция по­зволяет обнаруживать в белке аминокисло­ты, имеющие в своем составе бензельное кольцо (триптофан, фенил ал анин, тирозин). 4. Реакция Адамкевича Ход работы Помещают в пробирку 5 капель неразбав­ ленного белка и 2 мл ледяной СН 3 СООН. Слегка нагревают до растворения образовавшегося осадка. Охлаждают пробирку со сме­сью. Осторожно по стенке пробирки прили­вают 1 мл концентрированной H 2 S0 4 так, чтобы жидкости не смешались. Наблюдения При добавлении в пробирку уксусной кислоты образуется осадок, который при нагревании растворяется. При добавлении в пробирку концентри­рованной серной кислоты на границе двух жидкостей появляется красно- фиолетовое кольцо. Уравнения: Вывод: реакция Адамкевича качествен­ная на триптофан, так как последний в ки­слой среде взаимодействует с глиоксиловой кислотой, присутствующей в СН 3 СООН в виде примеси. 5. Реакция с пикриновой кислотой Ход работы Добавляют к 10 каплям разбавленного раствора белка несколько кристаллов Na 2 C0 3 и 5 капель насыщенного водного раствора пикриновой кислоты, перемешивают и на­гревают в пламени спиртовки до изменения желтой окраски раствора на красную. Наблюдения После добавления пикриновой кислоты раствор окрашивается в желтый цвет, а по­сле нагревания окраска изменяется на красную. Уравнение: Вывод: реакция с пикриновой кислотой позволяет обнаружить соединения, обладаю­щие восстановительной способностью (ос­нована на восстановлении пикриновой ки­слоты в пикраминовую за счет дикетопиперазиновых группировок). 6. Реакция Фоля Ход работы Добавляют к 10 каплям неразбавленного белка 20 капель 30 %- ного раствора NaOH, несколько капель (СН 3 СОО) 2 РЬ и кипятят смесь (осторожно: жидкость выбрасывает­ся!). Выделяющийся аммиак обнаруживают влажной лакмусовой бумажкой. Наблюдения Неразбавленный белок дает с NaOH оран­жевое окрашивание, при добавлении (СН 3 СОО) 2 РЬ и нагревании оно переходит в черное. Лакмус синеет.



Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com


Подписи к слайдам:

Белки Выполнил: Учитель химии и биологии МКОУ «Серебряноключесвкая СОШ» Шкитина О.В. 2012 год

Аминокислота - органическое соединение, содержащее: 1)карбоксильную (- С OOH) 2) аминную (- NH 2) группы. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) - высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку при помощи пептидной связи. Молекула белка

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ спирт Третичная структура Первичная структура ДЕНАТУРАЦИЯ - разрушение вторичной и третичной структур под воздействием различных факторов внешней среды.

Факторы, вызывающие денатурацию спирт Высокая температура Соли тяжелых металлов

«Высаливание» белков раствором хлорида натрия – процесс обратимый

Гидролиз белков приводит к разрыву пептидных связей и образованию молекул аминокислот Горение белков протекает с образованием

Цветные реакции белков Биуретовая реакция При добавлении к раствору белка раствора гидроксида меди (II) выпадает осадок красно – фиолетового цвета

При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты и последующем нагревании образуется осадок ярко-желтого цвета Ксантопротеиновая реакция


По теме: методические разработки, презентации и конспекты

Урок-обощение по теме "Тепловые явления" в 8 классе. Урок содержит устную работу в форме физической разминки, теретический тест по данной теме, физическое лото на проверку знаний формул по данной теме...

Презентация на уроки алгебры в 11 классе на темы "Возрастание и убывание функции. Экстремумы функции."

Презентация составлена на три урока. Часть материала я взяла из презентаций других учителей, за что им большое спасибо.Удобно уже сделанный материал компоновать по своему усмотрению для данного класса...

В презентации представлена проблема исследования, объект, предмет, гипотеза, цель, задачи и методы исследования. А также рассмотрены 3 этапа эксперимента....

Курение и потребление алкоголя несовместимы со здоровым образом жизни.Много фактов, примеров из жизни, о пагубном влиянии вредных привычек на здоровье человека....

Общее ухудшение состояния здоровья является в настоящее время одной из наиболее важных проблем человечества.При этом быть здоровыми хотят все.Прежде всего, хорошее здоровье необходимо человеку, чтобы...